Enzimas en biología. Qué es, clasificación, propiedades, clases, funciones

Casi todos los científicos del mundo están convencidos de que una cantidad insuficiente de enzimas dentro de una persona causa ciertas enfermedades. De hecho, sin estos compuestos, la vida inevitablemente se ralentizará y, a veces, incluso se detendrá por completo. En biología, la catálisis de tales sustancias hace que los alimentos sean útiles y acelera todos los procesos internos.

Determinación de enzimas.

Del latín el término "enzimas" se traduce como "fermentación". Estos elementos también se denominan enzimas, que en griego significa "en levadura". Estas sustancias son compuestos celulares. Estos biocatalizadores proporcionan el nivel de vida requerido. Gracias a ellos, todos los procesos y reacciones en el cuerpo se desarrollan con bastante claridad y rapidez.

Se necesita un uso adicional de enzimas de otras fuentes:

• Atletas;
• pacientes con disfunción enzimática;
• aquellos que se están recuperando de una enfermedad;
• niños y personas en la edad adulta;
• pacientes con mala salud;
• enfermizo y temprano empezando a envejecer;
• Personas discapacitadas;
• aquellos que tienen problemas de peso;
• personas que comen grandes cantidades de carne;
• vegetarianos
• sufriendo de disfunción sexual;
• mujeres embarazadas y mujeres que han dado a luz recientemente;
• personas con problemas hepáticos y digestivos;
• neurasténicos.

Clases

Todas las enzimas se subdividen en:

• Oxidorreductasas, constituidas por hemo y vitamina. Estas enzimas se subdividen en 17 subgrupos y están involucradas en procesos redox. Las enzimas de esta clase incluyen:
• Deshidrogenasas, dividen los átomos de hidrógeno y los mueven al siguiente sustrato. Este subgrupo de enzimas actúa en los procesos de fotosíntesis y respiración. Contiene:

1. isocitrato deshidrogenasa;
2. enzimas del hígado;
3. citocromo reductasa;
4. piruvato deshidrogenasa.

• Oxidasas (tirosinasa y citocromo oxidasa) que catalizan la combinación de oxígeno e hidrógeno.
• Lipoxigenasa.
• Peroxidasa.
• Catalasa.
• Las transferasas, incluidas la amino y la glicosiltransferasa, tienen como función la transferencia de radicales.
• Hidrolasas que rompen los enlaces moleculares con la posterior unión del agua. Esta clase se caracteriza por:
• Las peptidasas que descomponen las proteínas en aminoácidos incluyen:

1. carboxipeptidasa;
2. tripsina;
3. pepsinas;
4. quimotripsina.

• Glucosidasas que descomponen oligo y polisacáridos, por ejemplo:

1. sacarasa;
2. maltasa;
3. amilasa.

• Esterasas que descomponen grasas y ésteres.
• Liasas con vitaminas B6 o B1.
• Isomerasa
• Sintetasas o ligasas.

Las enzimas en biología son proteínas especiales que están diseñadas para catalizar procesos químicos en el cuerpo. Son digestivos y metabólicos. Los primeros ayudan a digerir los alimentos y los segundos a deshacerse de las toxinas.

La siguiente tabla proporciona información más detallada sobre los tipos de enzimas:

Nombre de la enzima	Dónde está	Funciones
ADN polimerasa	En desoxirribonucleótidos	Síntesis de ADN
Lipasas	En los intestinos	Digestión de grasas
Helicasa	En células genéticas	Desentrañar el ADN
Amilasa	En la saliva	Convertir almidón en azúcar
Acetilcolinesterasa	En músculos y nervios	Desglose de acetilcolina
Maltase	En la saliva	Desglose de azúcares
Lactasa y tripsina	En el intestino delgado	Descomposición de azúcares y proteínas.

Función y uso práctico

Las enzimas participan en los procesos metabólicos y también obtienen información genética.

Ellos también:

• Digerir y digerir los alimentos.
• Escindir y sintetizar:

1. ácidos nucleicos;
2. carbohidratos
3. proteinas;
4. grasas.

• Afectar:

1. reproducción;
2. respiración;
3. nervios y psique;
4. músculos.

Las enzimas o enzimas se utilizan en las siguientes industrias:

• bronceado;
• farmacéutico;
• comida;
• textil.

Los catalizadores de proteínas también se utilizan activamente:

• industria química;
• la medicina;
• Agricultura;
• farmacología;
• bioquímica;
• Ingeniería genética;
• Biología Molecular.

Composición enzimática

Los catalizadores de proteínas contienen:

• proteinas;
• conferencias (inclusiones de metales);
• coenzimas (vitaminas).

Las enzimas complejas consisten en un cofactor y una apoenzima, mientras que las simples contienen:

• lisozima;
• pepsina;
• tripsina.

Nomenclatura y clasificación de enzimas

Las enzimas en biología son aceleradores de todas las reacciones químicas en las células. Mejoran el metabolismo y la digestión. Estos compuestos, que también se denominan enzimas, trabajan con los objetos del cuerpo (sustratos) hasta completar su trabajo. Después de eso, pasan a los siguientes objetivos.

Todas las enzimas están numeradas individualmente a partir de 4 números:

1. Numero de clase.
2. Subclase.
3. Subclase.
4. Número secuencial en orden alfabético.

Características y propiedades de las enzimas.

Los rasgos enzimáticos son:

• unión solo a determinados sustratos o muy específicos;
• dependencia de la actividad de la temperatura y el nivel de ph;
• alta selectividad o selectividad;
• estructura de proteína compleja y única;
• hipersensibilidad a compuestos químicos;
• catálisis de alta eficacia;
• aceleración de reacciones termodinámicas;
• muy bajo consumo.

Las principales propiedades de las enzimas son:

• catálisis biológica de origen proteico;
• pérdida de actividad y coagulabilidad durante la ebullición;
• un aumento gradual de la velocidad de reacción;
• mantener la temperatura de los procesos;
• disolución en medio acuoso y creación de soluciones coloidales;
• hidrólisis y desnaturalización;
• la posibilidad de dividir una gran cantidad de materia orgánica;
• labilidad térmica;
• especificidad absoluta y relativa.

Funciones y mecanismo de acción

Las funciones enzimáticas incluyen:

• uso intencionado de la energía;
• una cierta selectividad de los procesos en curso;
• una aceleración mil veces mayor de reacciones químicas o catálisis;
• asistencia en la conversión de sustratos en productos finales;
• protector, que neutraliza xenobióticos y endotoxinas;
• regulatorio, que ocurre en el microespacio celular;
• fermentación bacteriana;
• metabólico;
• nutritivo;
• genético;
• farmacológico;
• biosintético;
• cinético;
• biosintético.

Distribución en el cuerpo

Las enzimas en biología son proteínas grandes que suman más de 4 mil en su clase. diferentes tipos. Se combinan en sistemas completos para luego influir de manera efectiva en los procesos bioquímicos internos.

Los biocatalizadores descomponen los nutrientes en partículas más pequeñas para que las use el cuerpo.

Al interactuar con otros compuestos del cuerpo, las enzimas crean grupos enzima-sustrato durante un breve período de tiempo. Al final del proceso, estos complejos se descomponen en productos finales y enzimas. Las enzimas que no cambian después de esto pueden unirse más con otras moléculas de sustrato.

Dependiendo del rendimiento y la ubicación en el cuerpo, las enzimas son:

• específico de orgánulos;
• órgano específico;
• universal.

Enzimas generales o universales:

• se encuentran en casi todas las moléculas del cuerpo;
• catalizar los procesos de biosíntesis de proteínas;
• crear condiciones de vida para las células;
• acelerar el intercambio de energía.

Las enzimas específicas de órganos incluyen:

• alanina aminotransferasa;
• lipasa;
• arginasa;
• alfa amilasa;
• uroquinasa;
• fosfatasa ácida y alcalina;
• histidasa;
• sorbitol deshidrogenasa;
• glutamil transferasa.

Las enzimas específicas de orgánulos se estructuran y se disuelven coloidalmente en el citosol.

Pueden ubicarse en:

• ribosomas;
• nucleolos y centros celulares;
• citoplasma;
• mitocondrias;
• membranas celulares;
• lisosomas;
• microsomas.

Proceso de síntesis de enzimas

La síntesis de enzimas es parte de la síntesis de proteínas que regulan los genes. En este caso, las enzimas se caracterizan por reacciones de traducción y transcripción.

La síntesis enzimática procede de acuerdo con el siguiente algoritmo:

1. El ADN primero proporciona información sobre la enzima requerida.
2. Luego, se codifica el ARN mensajero de todos los aminoácidos de la enzima.
3. Con una cantidad suficiente de producto para catálisis, la transcripción se cierra, y con una deficiencia, por el contrario, se inicia y se prolonga el tiempo que sea necesario.
4. Después de la liberación de ARN mensajero en el citoplasma celular, se produce la traducción. En la línea endoplásmica de los ribosomas, se forma la síntesis de la cadena primaria a partir de compuestos peptídicos y aminoácidos. Pero en esta etapa, la molécula de proteína aún no es capaz de realizar su trabajo enzimático.
5. Además, en la misma red, la proteína comienza a torcerse, por lo que se crean estructuras secundarias y terciarias.
6. Después de eso, algunas enzimas detienen la síntesis. Pero para mejorar la catálisis activa, se requiere la inclusión de un cofactor y una coenzima.
7. Los siguientes elementos orgánicos de las enzimas se pueden unir a secciones individuales de la membrana endoplásmica:

• ácidos nucleicos;
• vitaminas
• monosacáridos;
• grasas.

1. Para la formación de una estructura de proteína cuaternaria en el grupo de dominios, se requieren inclusiones de iones metálicos (cofactores).

A veces, una sola reacción requiere la presencia de varias enzimas, que pueden funcionar en diferentes situaciones. Las formas múltiples de catalizadores e isoenzimas son las más adecuadas para esto. La primera de estas enzimas se forma después de la traducción, mientras que las últimas se forman genéticamente.

Las enzimas en biología son aquellos elementos del organismo que, en el transcurso de su trabajo, no tienen la propiedad de ser consumidos. A una temperatura adecuada, la velocidad de tales conexiones aumenta considerablemente. Debido a esto, las reacciones en las que participan también se aceleran.

Enzimas humanas y enfermedades hereditarias.

Una gran cantidad de procesos diferentes ocurren constantemente en el cuerpo humano. Para el funcionamiento normal de todos los sistemas internos, las células necesitan enzimas que dirijan las reacciones por el camino correcto.

. Con actividad enzimática insuficiente o en su ausencia, comienzan a manifestarse diversas enfermedades. Estas dolencias se combinan en un grupo general llamado fermentopatía.

Entre los tipos de enfermedades hereditarias se encuentran:

• Patologías lisosomales, por lo que se altera el metabolismo y se acumulan toxinas. Tales trastornos incluyen enfermedades:

1. Teya-Sachs, con su debilidad progresa, y luego el sistema nervioso falla por completo;
2. Síndrome de Hurler, que causa retraso en el desarrollo y la formación de estructuras anormales en los huesos;
3. Crabbe, que conduce a retrasos en el desarrollo y daña los nervios;
4. Niemann-Pika, en la que se dañan los nervios y se agranda el hígado;
5. Fabry, que afecta solo a la parte masculina de la población y se caracteriza por dolor en las extremidades;
6. Gaucher, que provoca dolor de huesos y agrandamiento del hígado.
7. Acumulación de metales (hemocromatosis y enfermedad de Wilson).

• Galactosemia, que aparece debido a una deficiencia en la actividad de la enzima que convierte la galactosa en glucosa. Como resultado, esta sustancia, junto con el fosfato, no se excreta de:

1. corteza cerebral;
2. tranfusion de sangre;
3. lente;
4. eritrocitos;
5. corazones;
6. hígado;
7. músculos.

• Trastornos peroximales en forma de síndrome de Zellweger, expresado en:

1. daño en el nervio;
2. agrandamiento del hígado;
3. el desarrollo de rasgos faciales anormales.

• Leucinosis lo que conduce a la acumulación de aminoácidos en el cuerpo.

1. Frataxia, que conduce a:
2. problemas para caminar;
3. dolor de corazon;
4. daño en el nervio.

• Fenilcetonuria, que es causada por la patología del metabolismo de la fenilalanina, razón por la cual:

1. tiroxina;
2. adrenalina;
3. tirosina;
4. melanina.
5. Enfermedades asociadas a la acumulación de glucógeno, con ellas:
6. los músculos están dañados;
7. aparece debilidad;
8. niveles bajos de azúcar en sangre.

En los niños, al nacer, se pueden observar los siguientes trastornos metabólicos hereditarios:

• Problemas digestivos por degradación de enzimas.
• Patología de la síntesis de proteínas.
• Enfermedades asociadas con alteraciones del metabolismo de los carbohidratos:

1. glucogenosis;
2. deficiencia de lactosa;
3. diabetes.

• Patologías causadas por disfunciones en el metabolismo de los aminoácidos:

1. fenilcetonuria;
2. alteración del metabolismo de los esteroides;
3. albinismo;
4. alcaptonuria.

Los trastornos metabólicos hereditarios se manifiestan:

• trombocitopenia;
• alteraciones en el sistema digestivo;
• retraso mental;
• agrandamiento del bazo y el hígado;
• trastornos en el sistema nervioso;
• catarata;
• convulsiones y coma;
• cambios en el estado de la piel y el cabello;
• olor corporal y de orina específico;
• anomalías esqueléticas;
• lesiones musculares;
• inmunodeficiencia;
• atetosis;
• miopatía
• recaídas de cetoacidosis.

Para las fermentopatías de naturaleza hereditaria en niños pequeños, los síntomas son característicos:

• Galactosemia:

1. catarata;
2. cirrosis del higado;
3. infiltración grasa;
4. retraso del crecimiento;
5. Diarrea;
6. vómito;
7. ictericia.

• Fenilcetonuria:

1. paresia
2. ataxia;
3. convulsiones
4. somnolencia e irritabilidad;
5. retraso en el desarrollo físico y mental.

• Fibrosis quística:

1. vientre hinchado;
2. palidez;
3. regurgitación constante;
4. ansiedad;
5. letargo;
6. disnea
7. debilidad.

   

• Enfermedad celíaca:

1. malestar general;
2. dolor de estómago;
3. vómitos y náuseas;
4. retraso en peso y altura;
5. excitabilidad.

• Deficiencia de lactosa:

1. dolor de estómago;
2. aumento de la formación de gas;
3. Diarrea.

Las enzimas apoyan la salud del cuerpo ayudándolo a separar los alimentos entrantes en nutrientes. En biología, este proceso se llama fisión. Las enzimas también liberan energía de los alimentos y la entregan a las células. Pero estos compuestos se encuentran no solo dentro del cuerpo, sino también en algunos alimentos fermentados.

Las enzimopatías hereditarias suelen estar provocadas por factores como:

• defectos del receptor celular y trastornos de la membrana;
• falta de un gen con el que se forman las enzimas;
• errores en las moléculas de genes.

La terapia de las fermentopatías genéticas consiste en:

• desintoxicación de productos metabólicos nocivos mediante la introducción de sustancias químicas en la sangre;
• el uso de suplementos especiales con enzimas para mejorar el metabolismo de los materiales;
• la introducción de dietas para excluir ciertos nutrientes.

Datos interesantes

Entre los hechos conocidos e interesantes sobre las enzimas se encuentran los siguientes:

• Los biocatalizadores suavizan el sustrato y lo hacen más flexible. Literalmente disuelven los objetos de su influencia y los impregnan con sus secreciones.
• Las moléculas de enzima contienen cientos y miles de átomos:

1. nitrógeno;
2. fósforo;
3. carbón;
4. oxígeno;
5. hidrógeno.

• Incluso en organismos no vivos, las enzimas continúan funcionando. Pero ya lo hacen de manera desordenada. En este caso, estas sustancias comienzan a auto-digerirse, lo que incluye el proceso de autólisis. Esta reacción escinde total o parcialmente todos los compuestos restantes.
• Los degradantes biológicos son los más necesarios para los atletas y las personas que hacen ejercicio. Esto se debe al hecho de que se observa un metabolismo acelerado en sus cuerpos, como resultado de lo cual hay un rápido agotamiento de las reservas de sus propias enzimas.
• Los biocatalizadores también son necesarios para el rejuvenecimiento del cuerpo. Después de todo, una cantidad suficiente de enzimas previene el envejecimiento y la sequedad de la piel, y también le da:

1. brillar;
2. frescura;
3. sensibilidad;
4. elasticidad.

• La leche en el cuerpo procesa la lactasa. Empieza a producirse en el interior de una persona desde la infancia. Esta asimilación de la leche compensa la deficiencia de vitamina D y ayuda a mantener la salud durante mucho tiempo.
• Los enemigos de las enzimas que pueden destruirlos son:

1. frijoles;
2. patatas con brotes que ya han aparecido;
3. guisantes;
4. lentejas
5. clara de huevo.

• La síntesis enzimática de proteínas se produce en los ribosomas.
• La ciencia de los biocatalizadores no es la enzimología, sino la enzimología.
• Las enzimas más importantes son para la industria alimentaria y la agricultura.
• Las reacciones enzimáticas se conocieron y estudiaron por primera vez en la industria de la fermentación.
• Las enzimas también juegan un papel importante en la coagulación de la sangre.
• El fisiólogo Pavlov dio a las enzimas el nombre de "portadoras de vida".
• Gracias a las enzimas, el cuerpo puede hacer frente fácilmente a las reacciones digestivas.
• Una gran cantidad de convertidores biológicos conocidos dentro del cuerpo:

1. curar heridas;
2. renovar las células gastadas;
3. proteger contra microbios patógenos;
4. transformar los alimentos en materiales de construcción y energía;
5. neutralizar compuestos extraños e intercambiar residuos.

• Los principales proveedores de ácido hialurónico y colágeno para la piel son enzimas como:

1. hialuronidasa;
2. tripsina;
3. lipasa;
4. bromelina;
5. colagenasa;
6. CÉSPED;
7. papaína.

• En 2009 Los científicos estadounidenses han inventado la telomerasa, que prolonga la vida de las células. Poco después, el descubrimiento recibió el Premio Nobel. Gracias a la nueva enzima, las células no cambian ni envejecen.
• Las enzimas en sí mismas se descubrieron por primera vez en el siglo XVI. Holandés J. B. Van Helmont.

Sin enzimas, no ocurre una sola reacción vital en el cuerpo. Se sabe por el curso de biología que estas sustancias ocupan el tercer lugar en importancia después del oxígeno y el agua. Las enzimas son extremadamente importantes, ya que permiten a una persona hacer frente a muchos procesos internos. Las personas necesitan controlar constantemente la cantidad y el nivel de estas sustancias.

Vídeos sobre enzimas en biología

Enzimas y su papel en el cuerpo humano: